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ヒト細胞の

 標的にバインドしているSAR-CoV-2の結晶構造が明らかにされた[1]。低温電子顕微鏡法(cryo-EM)によって捕獲された相互作用は、コロナウイルスがどのように、アンジオテンシン変換酵素2(ACE2)を乗っ取るのかに関するいくつかの化学明らかにしている。今回の発見は、コロナウイルスが血圧を制御する酵素を使ってヒト細胞にどのように入り込むのかの理解の一助にもなる。ACE2はアンジオテンシを活性型に変換し、その結果血管が収縮する。SARS-CoV-2スパイクタンパク質[2]は、ヒト細胞に感染する際に二つのことを引き起こす。S1サブユニットの受容体にバインドするドメインにあるアミノ酸は、ペプチダーゼドメインと呼ばれるACE2のタンパク質を開裂させる部分にバインドする。またスパイクタンパク質のS2サブユニットは、ウイルスがヒト細胞と融合するのを促す。新しい構造はこれらの現象を初めて示していた。酵素の橋かけのような構造から形成される極性の相互作用を通して、ACE2はスパイクタンパク質にバインドしていることもわかった。受容体がバインドするドメインにある複数のアミノ酸は、ACE2のアミノ酸と相互作用し、これによってスパイクタンパク質とACE2のバインディングも引き起こされているようである。アンジオテンシンが暗示をかけられている。それはあかんじ。

[1] Chemical & Engineering News, 2020 March 16, p. 6.

DOI: 10.1126/science.abb2762

[2]「村井君のブログ」2020.2.26

20.3.18

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